XII Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2020

В данной работе целью нашего исследования стал желатин, а точнее его физико-химические свойства и получение, как самый часто применяемый ингредиент в пищевых технологиях.

Желатин представляет собой белок, который получают в результате гидролиза коллагена, он является основным белковым компонентом костей, суставов и соединительных тканей животных.

Желатин можно поделить на 2 типа. Тип А получают путем кислотной обработки сырья из коллагена. Желатин типа B получают в результате щелочной обработки. В итоге мы имеем вещество, которое обладает огромным спектром полезного действия для здоровья человека. Ведь по многим данным и исследованиям, проводимыми специалистами в этой области было доказано, что благодаря уникальному составу аминокислот в желатине, он играет важную роль в работе мозга, так как в коллагене присутствует аминокислота - глицин, в прочности костей и суставов, а также желатин способен улучшать внешний вид кожи. Именно поэтому исследование желатина одна из актуальных проблем в современном мире.

Физико-химические свойства

Желатин помимо своих полезных действий на здоровье человека, обладает и интересными физическими и химическими свойствами. В природе желатин представлен в виде геля. Гель хорошо растворяется в горячей воде и других растворителях. При взаимодействии непосредственно с холодной водой он растворяется значительно хуже, чем в горячей воде. При диспергировании желатина в концентрированных кислотах, полученные дисперсии могут стабильно существовать в данном состоянии около 15 дней, при этом проявляются небольшие изменения в химическом составе. Поэтому полученное вещество используют в экструзии.

Как было сказано ранее, желатин получают путем частичного гидролиза. В его результате коллаген, а точнее его нити распадается так, что молекулярные связи образуют форму, которая легко перестаивается. Поэтому желатин во многом зависит от химического состава коллагена. В полипептидной цепи желатина сдержатся: глицин, который отвечает за плотность комплектования цепей и пролин, который обеспечивает ограничение конформации. Все это необходимо для гелеобразующих свойств желатина.

В результате исследований над желатином было выявлено, что он неустойчив к колебаниям температур. Гель существует в небольшом температурном диапазоне. Верхний предел 35 градусов по Цельсию, и то данный показатель зависит от сорта желатина. Нижний предел равен температуре кристаллизации воды. Желатин обладает прочностью, которая измеряется с помощью теста Блума. Вязкость желатина особенно наблюдается в смеси вода-желатин при температуре 4 градуса по Цельсию.

В природе особенно ценятся хрящи акул, так как они обладают особенными свойствами по сравнению с сырьем из костей и суставов животных. Кислоторастворимый коллаген и пепсинорастворимый коллаген из хрящей бамбуковой акулы и черной акулы были выделены и охарактеризованы. Кислоторастворимый коллаген и пепсинорастворимый коллаген, экстрагированные из хряща бамбуковой акулы, показали выходы 1,27 и 9,59 г на 100 г (в расчете на сухую массу) соответственно, тогда как выходы тех же коллагенов из хряща черной акулы составили 1,04 и 10,30 г / 100 г (в расчете на сухую массу). соответственно. Все коллагены содержали белок в качестве основной составляющей со следами золы и жира. Они содержали глицин в качестве основной аминокислоты с высоким содержанием аланина, пролина и гидроксипролин. На основании электрофоретических структур додецилсульфат-полиакриламидного геля натрия и композиций субъединиц все коллагены, скорее всего, включали 2 типа коллагена, типа I и II, и содержали α- и β- цепи в качестве основных компонентов. Пептидные карты этих коллагенов обоих видов, перевариваемых V8-протеазой и лизилэндопептидазой, и полностью отличались от таковых для коллагена типа I из кожи теленка. Температура теплового перехода кислоторастворимого коллагена от этих коллагенов (36,28–36,73 °C) была несколько выше, чем у их соответствующих пепсинорастворимых коллагенов (34,56–35,98 °C), соответственно. Для более точного определения вида коллагена в желатине используют метод спектрофотометрии, по которому инфракрасные спектры желатина акул довольно похожи с другими животными.

Получение желатина на производстве.

Первичная обработка.

Все сырье, которое было получено из костей, суставов и рогов животных должно быть обработано и разбавлено кислотными растворителями в целях выведения кальция. Для того, чтобы избавить сырье от жира или уменьшить его содержание до приемлемого 1%, используют горячую воду. Данные операции выполняют перед основной ступенью производства экстракцией. В случае, если сырье состоит из шкуры, то его очищают от волосяного покрова и обезжиривают перед гидролизом.

Гидролиз.

После подготовки сырья гидролиз осуществляется одним следующих способов: кислотный, щелочной и ферментативный. Кислотную обработку используют в основном на коже и шкурах, в результате получают желатин типа А. Щелочную обработку используют для более сложных коллагенов, в результате получают желатин типа B. Ферментативная обработка коллагена является самой лучшей, так как время, затраченное на процесс разрушения меньше, чем при щелочной обработке, при этом полученный продукт практически чист.

Экстракция.

Извлечение происходит с помощью кислотных и водных растворителей в определенных температурах. Все производственные процессы основаны на нейтральных или кислотных значениях рН.  Эта стадия экстракции является многостадийным процессом, и температура экстракции обычно увеличивается на более поздних стадиях экстракции, что обеспечивает минимальное термическое разложение экстрагированного желатина.

Восстановление.

Данный процесс состоит из нескольких стадий, таких как фильтрация, выпаривание, сушка, измельчение и просеивание. Этапы этого процесса зависят от концентрации и конкретного желатина. Чтобы избежать разрушения желатина, при восстановительном процессе используется низкая температура. Многие восстановления происходят быстро, причем все процессы идут поэтапно, чтобы минимизировать обширного разрушения структуры желатина, а ухудшенная структура приводит к непрочности всего геля.

Свиная шкура, кости свиньи, говяжья шкура, кости говядины

Получение сырья

Разделывание

Подкисление

Кислотная обработка

Мойка

Обработка щелочью

Мойка

Процесс извлечения

Фильтрация

Деионизация

Процесс уплотнения

Стерилизация

Процесс охлаждения

Сушка

Фрезерование

Тестирование качества

Процесс перемешивания

Процесс упаковывания

Финальная проверка

Транспортировка

Вывод

Рис.1 – Схема получения пищевого желатина

В результате исследования можно сделать вывод, что желатин имеет множество уникальных свойств, которые человек научился использовать в разных процессах приготовления пищевых продуктов. Желатин обладает рядом положительных действий на человека, поэтому его добавки как ингредиента в состав пищевого продукта способствует приданию ему особых свойств.

Список использованных источников.

ЭЛЕКТРОННЫЙ УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС ДИСЦИПЛИНЫ "ФИЗИЧЕСКАЯ И КОЛЛОИДНАЯ ХИМИЯ: УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС ДИСЦИПЛИНЫ"
БоровскаяЛ.В. Москва, 2010.

ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА КОМБИНИРОВАННЫХ ПИЩЕВЫХ СИСТЕМ НА ОСНОВЕ ОВОЩНЫХ ПЮРЕ, КРУПЯНЫХ ХЛОПЬЕВ И ТВОРОГА
Шамкова Н.Т., Яковлева Т.В., Зайко Г.М., Боровская Л.В. Известия высших учебных заведений. Пищевая технология. 2008. № 2-3 (303-304). С. 64-66.

ИССЛЕДОВАНИЕ СТУДНЕЙ НА ОСНОВЕ КАРРАГИНАНА И ПЕКТИНА МЕТОДОМ ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНОЙ СКАНИРУЮЩЕЙ КАЛОРИМЕТРИИ Барашкина Е.В., Тамова М.Ю., Боровская Л.В., Миронова О.П. Известия высших учебных заведений. Пищевая технология. 2003. № 4 (275). С. 85-86.

МОДЕЛИРОВАНИЕ УПРАВЛЕНИЯ РЕЗЕРВАМИ КАЧЕСТВА НА ЭТАПАХ ЖИЗНЕННОГО ЦИКЛА ПРОДУКЦИИ МАЛЫХ ИННОВАЦИОННЫХ ПРЕДПРИЯТИЙ Никитин А.А., Боровский А.Б., Доценко С.П., Боровская Л.В. Известия Юго-Западного государственного университета. 2012. № 2-1 (41). С. 133a-139.

ЭЛЕКТРОННЫЙ УЧЕБНИК ФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ. ХИМИЧЕСКАЯ ТЕРМОДИНАМИКА Данилин В.Н., Шурай П.Е., Боровская Л.В. Краснодар, 2010.

ТРАНСПОРТИРОВКА И ХРАНЕНИЕ СКОРОПОРТЯЩИХСЯ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ Данилин В.Н., Петрашев В.А., Боровская Л.В. Известия высших учебных заведений. Пищевая технология. 1996. № 1-2 (230-231). С. 74.

МЕТОДЫ ПОЛУЧЕНИЯ ЭМУЛЬСИЙ И ТЕРМОДИНАМИКА ИХ СТАБИЛИЗАЦИИ Никанов К.К., Боровская Л.В. В сборнике: СТУДЕНЧЕСКИЙ НАУЧНЫЙ ФОРУМ - 2018 2018.

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СТАБИЛИЗАЦИИ ГЕТЕРОГЕННЫХ ДИСПЕРСНЫХ СИСТЕМ Боровская Л.В., Данилин В.Н. Методические указания для самостоятельной работы студентов заочной формы обучения по специальности 06.16-Товароведение и экспертиза потребительских товаров / Краснодар, 2001.

ЭЛЕКТРОННЫЙ УМКД "ФИЗИЧЕСКАЯ И КОЛЛОИДНАЯ ХИМИЯ: УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС ДИСЦИПЛИНЫ ДЛЯ СПЕЦИАЛЬНОСТЕЙ ТЕХНОЛОГИЧЕСКОГО НАПРАВЛЕНИЯ" Боровская Л.В. ФГУП НТЦ «ИНФОРМРЕГИСТР». Москва, 2010.

Код для цитирования: Скопировать