ХАРАКТЕРИСТИКА НЕПРОТЕИНОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ - Студенческий научный форум

VIII Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2016

ХАРАКТЕРИСТИКА НЕПРОТЕИНОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ

Акжигитова А.А. 1, Ковалева А.А. 1
1ГБОУ ВПО Оренбургский государственный медицинский университет Министерства здравоохранения РФ
 Комментарии
Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF
Под термином «непротеиногенные» (небелковые) подразумевают природные аминокислоты, их амиды, иминокислоты, не входящие в состав белков.

Актуальность изучения данной темы обусловлена тем, что непротеиногенные аминокислоты играют роль не только в организме человека (выполняют роль обычных чужеродных веществ), но и присутствуют в проводящих тканях растений (являются транспортной формой азота и серы).

Большая часть непротеиногенных аминокислот в высших растениях могут находиться в свободном состоянии или в конденсированном виде с другими низкомолекулярными соединениями (глутаминовой, щавелевой, уксусной кислотами). Некоторые из непротеиногенных аминокислот, к напримеру, гидроксипролин или гомосерин, которые встречаются в составе растительных белков. Однако подобные случаи достаточно редки, при этом белки с такими аминокислотами выполняют, как правило, специфические функции (например, гидроксипролин-обогащенные белки в клеточных стенках).

Непротеиногенные аминокислоты образуются, главным образом, в растениях и микроорганизмах во время повышенной потребности в азоте (образование почек при прорастании семян) или же имеют свойство запасаться в виде растворимых веществ. Также многие аминокислоты, образовавшиеся при обмене веществ низших организмов, имеют свойство антибиотиков. Они способны действовать подобно аминокислотам-антагонистам, т.е являться конкурентными ингибиторами при обмене веществ, либо задерживая определенные ступени биосинтеза аминокислот, либо способствуя образованию ложных последовательностей при биосинтезе белков.

В настоящее время известно более 400 непротеиногенных аминокислот [1]. Многие из них можно рассматривать как модифицированные белковые аминокислоты. При этом обычными вариациями считаются:

- удлинение или сокращение углеродной цепи (добавление или удаление СН2 - или СН3 -фрагментов);

- гидрирование и дегидрирование;

-гидроксилирование;

-аминирование;

Фитохимическую классификацию непротеиногенных аминокислот обычно связывают со структурой «исходных» протеиногенных аминокислот. При этом различают:

– нейтральные алифатические аминокислоты;

– серосодержащие аминокислоты;

– ароматические аминокислоты;

– гетероциклические аминокислоты;

– дикарбоновые аминокислоты и амиды;

– щелочные (основные) аминокислоты;

– иминокислоты.

Другая классификация непротеиногенных аминокислот основана на характере сходства с протеиногенными. В связи с этим выделяют 3 основные группы [3]:

Некоторые непротеиногенные аминокислоты являются изомерами протеиногенных. Например, α-аланин— протеиногенная аминокислота, а ее изомер, β-аланин, не входит в состав белка, а содержится в пуле свободных аминокислот. Он входит в состав пантотеновой кислоты, а следовательно, коэнзима А.

Ряд непротеиногенных аминокислот гомологиченпротеиногенным. Например, гомосерин содержит в углеродной цепочке на один углеродный атом больше, чем соответствующая протеиногенная аминокислота — серин.

В некоторых случаях в молекуле протеиногенной аминокислоты один атом водорода замещен группой атомов, в результате чего получается непротеиногенная аминокислота. Например, цистеин и S-метилцистеин. S-метилцистеин распространен в растениях и может выступать донором метильных групп в реакциях метилирования.

Обычно, непротеиногенные аминокислоты очень токсичны. Их токсичность обусловлена тем, что они включаются в состав белков вместо «нормальных» белковых аминокислот и таким образом нарушают функционирование данных протеинов. К примеру, токсичность канаванина связана с тем, что у животных аминоацил-тРНК-синтазы, осуществляющие перенос аргинина на т-РНК, не в состоянии отличить эту аминокислоту от аргинина и включают ее в состав белка [2]. И при этом собственная белок-синтезирующая система растения, как правило, отличает протеиногенные аминокислоты от непротеиногенных.

Таким образом, непротеиногенные аминокислоты выполняют в растениях ряд существенных функций, среди которых можно выделить:

  1. Некоторые из них участвуют в образовании протеиногенных аминокислот (из гомосерина образуются треонин и метионин, а из непротеиногеннойдиаминопимелиновой кислоты – лизин).

  2. Непротеиногенные аминокислоты могут служить запасной формой азота и серы (орнитин, цитруллин, гомоаргинин накапливаются в семенах в качестве резерва азота, а при прорастании могут использоваться для образования необходимых проростку аминокислот. В качестве запасного источника серы в семенах могут откладываться производные цистеина, S-метилцистеин).

  3. Некоторые непротеиногенные аминокислоты могут являться транспортной формой азота (производные аспарагиновой, глутаминовой кислот и их амиды). Они имею свойство не накапливаться в семенах и имеются в проводящих тканях растений.

  4. Непротеиногенные аминокислоты могут выполнять различные защитные функции (к примеру, орнитин и цитруллин участвуют в обезвреживании аммиака в орнитиновом цикле. При неблагоприятных условиях накапливается «стрессовый» фитогормон этилен. Его источником служит метионин, а промежуточным продуктом биосинтеза является непротеиногенная аминокислота - аминоциклопропилкарбоновая. Она же в свою очередь служит транспортной формой этилена.

Список использованной литературы:

  1. Физиология растений: учебник для студентов вузов / под ред. И. П. Ермакова. М. : Изд. центр «Академия», 2005. 640 с

  2. Кретович В. Л. Биохимия растений. М. :Высш. шк., 1986. 497 с

  3. Красильникова Л. А., Авксентьева О. А., Жмурко В. В., Садовниченко Ю. А. Биохимия растений / под ред. Л. А. Красильниковой. Ростов н/Д: Феникс; Харьков: Торсинг, 2004. 224 с.

Выражаю благодарность за помощь в написании статьи старшему преподавателю кафедры биохимии, к.б.н. Винокуровой Н.В.

Просмотров работы: 2183