ГИДРОЛИЗОВАННЫЙ КОЛЛАГЕН - АНАЛОГ ПИЩЕВЫХ ВОЛОКОН ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ - Студенческий научный форум

III Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2011

ГИДРОЛИЗОВАННЫЙ КОЛЛАГЕН - АНАЛОГ ПИЩЕВЫХ ВОЛОКОН ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

 Комментарии
Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF

До недавнего времени основными источниками пищевых волокон принято было считать, балластные вещества, входящие в состав ово­щей и фруктов. Однако коллаген, и особенно его фракции, полученные различными методами  по своим функциональным свойствам, не уступают растительным аналогам.

Были проведены работы по определению сорбционных свойств гидролизованного  коллагена, по отношению к тяжелым металлам на примере извлечения ионов Cd2+,  Pb2+ .

Поскольку при использовании коллагенового гидролизата  для профилактических и лечебных целей взаимодействие его  с металлами будет происходить в кислой среде желудка (рН - 1.2-1.5) и в щелочной среде кишечника (рН-7.8) поставлены опыты при различных значениях водородного показателя; время и температура контакта соответствовали условиям желудочно-кишечного тракта.  Сорбционную способность определяли по разнице между первоначальной и остаточной концентрацией ионов тяжёлых металлов. Измерение проводили полярографическим методом.

Гидролизованный коллаген представляет собой природный ионообменник. Наличие свободных карбоксильных и аминогрупп  обусловливает способность гидролизованных форм коллагена связывать в пищеварительном тракте ионы тяжелых металлов с последующим образованием нерастворимых комплексов, которые не всасываются и выводятся из организма. Это свойство может использоваться  в профилактике отравления солями тяжелых металлов.

Механизм связывания точно не установлен, но известно, что для всех белков характерна выраженная способность к неспецифическому связыванию с металлами по SH-группам, гуанидиновой группе аргинина и др. Вероятно, при ферментативной  обработке отходов жиловки пептидные цепи разрываются, в результате чего указанные функциональные группы становятся более доступными для реакции с металлами.

Сравнивая полученные данные с сорбционной способностью других пищевых волокон можно заключить, что по способности связывать, например ионы Pb2+, полученный продукт биомодификации соединительной ткани сопоставим с целлюлозой, для которой сорбция ионов свинца находится в интервале 0,10-0,23 мг/г, а  в щелочной среде превосходит эти показатели.

Следовательно, соединительная ткань является хорошим сорбентом тяжелых металлов и в перспективе может использоваться как функциональная добавка при производстве мясных продуктов.           
Просмотров работы: 2