Введение. В организме человека проходит огромное количество биохимических превращений, в результате которых из реагентов образуются новые вещества. Но при этом огромное количество веществ поступает к нам с пищей. Одним из таких веществ является пролин. Пролин (L-пролин-2-пирролидинкарбоновая кислота) – это одна из главных аминокислот, которую организм использует для выработки коллагена. Из коллагена же производятся прочные, эластичные ткани на поверхности шрамов; он является главным строительным материалом организма – кости, сухожилия, связки и кожа содержат коллаген. Поэтому многокомпонентные смеси аминокислот, предназначенные для восстановления поврежденных тканей, обычно содержат пролин.
Цель. Изучить список литературных источников, описывающих механизм биохимических превращений пролина, а также роль и значимость этого соединения для нормальной жизнедеятельности человеческого организма.
Материалы и методы. Для изучения биохимии пролина и его биохимической значимости для человека нами был проработан список российских и зарубежных источников.
Результаты анализа данных литературы.
Роль пролина в организме:
Основная причина важности пролина – то, что наряду с аминокислотой глицином он участвует в синтезе коллагена.
Аминокислота пролин составляет около 15% коллагена, а пролин, глицин и одна из производных пролина гидроксипролин вместе взятые составляют более 50% от общего содержания аминокислот в коллагене.
Благодаря пролину наш организм может вырабатывать достаточное количество коллагена для поддержания общего состояния здоровья, поскольку коллаген содержится практически везде – в костях, суставах, коже, сосудах, мышцах, зубах и т.д.
Аминокислоты, которые образуют коллаген, имеют особые преимущества для разных частей тела. Например, пролин, в дополнение к его роли в функционировании опорно-двигательного аппарата, особенно полезен для здоровья кожи и заживления ран, в то время как глицин может способствовать спокойному сну и сбалансировать уровень сахара в крови [1].
Обладая конформационно жёсткой структурой, пролин сильно изгибает пептидную цепь. Участки белков с высоким содержанием пролина часто формируют вторичную структуру полипролиновой спирали II типа.
Из-за своей структуры пролин иногда называют иминокислотой, однако это не соответствует номенклатуре ИЮПАК для иминов и считается устаревшим [2].
Пролин содержат практически все белковые продукты, но больше всего морепродукты, баранина и говядина, рис, овес, семена льна, твердые сыры типа пармезана.
Организму взрослого человека необходимо 5 г пролина в сутки. При дефиците этой аминокислоты наблюдаются следующие проблемы:
общая слабость и упадок сил;
анемия;
разлады умственной деятельности;
ухудшение состояния кожи, ногтей, волос, суставов;
учащение спазмов сосудов;
нарушение метаболических процессов.
Хронический дефицит пролина провоцирует артриты и артрозы, сбои в функционировании сосудов, замедляет заживление порезов, царапин, ожогов. Такие состояния возможны при нарушениях синтеза аминокислоты, а также при несбалансированном питании, в частности у вегетарианцев. Случаи переизбытка пролина медицине неизвестны, поскольку в целом он отлично усваивается [3].
Вывод
Анализ литературных источников показал, что пролин является заменимой аминокислотой, которая в организме человека производится из глутаминовой кислоты. Имеет два оптических изомера – L и D. Вместе с глицином и аскорбиновой кислотой участвует в синтезе коллагена. Не менее значима роль пролина в быстрой регенерации, восстановлении кожи после ожогов, ран. Также без пролина невозможен крепкий иммунитет – как и без многих других аминокислот. Пролин вместе с лизином являются предшественниками для гидроксилизина и гидроксипролина. Последний как раз и используется организмом для формирования сухожилий и даже сердечной мышцы. Это объясняет, почему пролин считают эффективным средством для лечения остеоартрита, растяжек и хронических болей в спине. Пролин также играет важную роль в борьбе с атеросклерозом.
Список используемых литературных источников
Christgen SL, Becker DF. Role of Proline in Pathogen and Host Interactions. Antioxid Redox Signal. 2019 Feb 1;30(4):683-709. doi: 10.1089/ars.2017.7335. Epub 2018 Feb 2. PMID: 29241353; PMCID: PMC6338583.
Hayat S, Hayat Q, Alyemeni MN, Wani AS, Pichtel J, Ahmad A. Role of proline under changing environments: a review. Plant Signal Behav. 2012 Nov;7(11):1456-66. doi: 10.4161/psb.21949. Epub 2012 Sep 5. PMID: 22951402; PMCID: PMC3548871.
Egli J, Schnitzer T, Dietschreit JCB, Ochsenfeld C, Wennemers H. Why Proline? Influence of Ring-Size on the Collagen Triple Helix. Org Lett. 2020 Jan 17;22(2):348-351. doi: 10.1021/acs.orglett.9b03528. Epub 2019 Nov 4. PMID: 31682124.