XI Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2019

Микробная клетка, подобно клеткам высших организмов, оснащена достаточно активным ферментативным аппаратом. Ферменты микроорганизмов обладают теми же свойствами и функциями, что и ферменты высших организмов. Вещества ферментной природы обладают рядом общих особенностей:

1) небольшое количество катализатора обеспечивает превращение большого количества субстрата (одна часть химозина может свернуть 12 млн. частей молока), оставаясь при этом в свободном состоянии;

2) для ферментов характерна высокая специфичность действия (лактаза гидролизует только лактозу, не действуя на родственные сахара);

3) ферменты, синтезируемые микробной клеткой, способны действовать, будучи выделенными из нее [1].

Согласно международной биохимической классификации ферментов, в зависимости от катализируемой реакции выделяют 6 основных классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Отдельные представители каждого класса ферментов имеют систематическое название, традиционное (тривиальное) название, а также четырехуровневый числовой код, который отражает класс, подкласс, под-подкласс и серийный номер фермента в под-подклассе. Кроме систематического названия ферменты микроорганизмов имеют традиционные названия, получаемые в зависимости от субстратной специфичности. Традиционно ферменты микроорганизмов классифицируются на сахаролитические, протеолитические, липолитические, окислительно-восстановительные ферменты, а также ферменты-токсины, которые определяют с помощью специальных сред или тестов.

В микробной клетке может находиться большое количество ферментов, благодаря чему микроорганизмы способны осуществлять одновременно ряд различных реакций.

Наиболее высокой ферментативной активностью обладают сапрофиты; в меньшей степени это свойство выражено у патогенных бактерий. Изучение ферментов патогенных бактерий имеет исключительно важное значение, так как на основании определения ферментативной активности микробов можно дифференцировать различные виды и определять природу того или иного возбудителя заболеваний. Наряду с этим ферментативная активность микробов определяет патогенез и клиническую картину инфекционного заболевания.

Несмотря на малые размеры микробной клетки, распределение в ней ферментов строго упорядоченно. Ферменты энергетического обмена и транспорта питательных веществ локализованы в цитоплазматической мембране и ее производных. Ферменты белкового синтеза связаны с рибосомами. Многие ферменты не связаны с определенными структурами клетки, а находятся в цитоплазме в растворенном виде.

Ферменты бактерий подразделяются на экзо- и эндоферменты. Эндоферменты функционируют только внутри клетки. Они катализируют реакции биосинтеза и энергетического обмена. Экзоферменты выделяются клеткой в среду и катализируют реакции гидролиза сложных органических соединений на более простые, доступные для ассимиляции микробной клеткой. К ним относятся гидролитические ферменты, играющие исключительно важную роль в питании микроорганизмов [2].

Различают конститутивные и индуцибельные ферменты. Конститутивные ферменты синтезируются клеткой непрерывно, вне зависимости от наличия субстратов в питательной среде. Индуцибельные (адаптивные) ферменты синтезируются только при наличии в среде субстрата данного фермента. Например, кишечная палочка на среде с глюкозой практически не образует Р-галактозидазу, но резко увеличивает ее синтез при выращивании на среде с лактозой или другим Р-галактозидом [3].

Некоторые ферменты (так называемые ферменты агрессии) разрушают ткань и клетки, обусловливая широкое распространение в инфицированной ткани микроорганизмов и их токсинов. К таким ферментам относят гиалуронидазу, коллагеназу, дезоксирибонуклеазу, нейраминидазу, лецитовителлазу и др. Так, гиалуронидаза стрептококков, расщепляя гиалуроновую кислоту соединительной ткани, способствует распространению стрептококков и их токсинов [3].

Ферментативную активность бактерий и грибов широко используют в промышленности для получения органических кислот (уксусной, молочной, щавелевой, лимонной), приготовления молочных продуктов (сыр, ацидофилин, кумыс), в виноделии, пивоварении и других отраслях промышленности. Посредством микробного синтеза получают амилазы для гидролиза крахмала, протеиназы для обработки кож, пектиназы для осветления фруктовых соков.

Список использованных источников:

1 Ленинджер, А. Основы биохимии: В 3-х томах. Том 1 / А. Ленинджер. – Москва: Мир, 1985. – 367 с.

2 Тимощенко Л.В., Чубик М.В. Основы микробиологии и биотехнологии. – Томск: Изд-во Томского политехнического университета, 2009. – 194 с.

3 Прунтова, О.В. Курс лекций по общей микробиологии и основам вирусологии / О.В. Прунтова, О.Н. Сахно, М.А. Мазиров. – Владимир: Изд-во Владим. гос. ун-та, 2006. – 192 с.