БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ФЕРМЕНТОВ ГЛИКОЛИЗА - Студенческий научный форум

X Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2018

БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ФЕРМЕНТОВ ГЛИКОЛИЗА

Жданов И.М. 1, Горбунова О.В. 1
1Оренбургский государственный университет
 Комментарии
Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF
Гликолиз представляет собой основной метаболический путь утилизации глюкозы в клетке и является важнейшим физиологическим процессом для всех живых организмов, как прокариотических, так и эукариотических [1]. Гликолиз лежит в основе гликолитического ресинтеза аденозинтрифосфата (АТФ) в аэробных и анаэробных условиях. Данный процесс осуществляется путем одиннадцати последовательных реакций, скорость каждой из которых регулируется соответствующими ферментами. Поэтому целью нашей работы является изучение особенностей гормональной регуляции биохимической активности одиннадцати основных ферментов гликолиза (гексокиназы, глюкозо-6-фосфатизомеразы, фосфофруктокиназы, альдолазы, триозофосфатизомеразы, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогензы, фосфоглицераткиназы, фосфоглицератмутазы, енолазы, пируваткиназы, лактатдегидрогеназы) [1].

Так, гексокиназа (КФ 2.7.1.1.) относится к классу трансфераз, катализирующий в присутствии Mg перенос фосфорильной группы с АТФ на D - гексозу с образованием D - гексоза - б- фосфата и аденозиндифосфата (АДФ).

Гликогенфосфорилаза (КФ 2.4.1.1.) относится к классу трансфераз. Катализирует расщепление концевой α-1,4-глюкозной связи в полисахаридной цепи глюкана с образованием глюкозо-1-фосфата и укороченного на один глюкозидный остаток полисахарида. В организме животных катализирует расщепление гликогена [2].

Глюкозофосфатизомераза (КФ 5.3.1.9.) относится к классу трансфераз, катализирует обратимую реакцию изомеризации, в которой глюкозо-6-фосфат (альдоза) превращается во фруктозо-6-фосфат (кетозу).

Фруктозобисфосфатальдолаза (КФ 4.1.2.13.) фермент класса лиаз, катализирующий распад Д-фруктозо-1,6-дифосфата на диоксиацетонфосфат и глицеринальдегид-З-фосфат.

Фосфофруктокиназа (КФ 2.7.1.11.) относится к классу трансфераз, фермент киназа, отвечающий за фосфорилированиефруктозо-6-фосфата в процессе гликолиза [3].

Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа (КФ 1.2.1.12.) фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий одну из важнейших реакций гликолиза - фосфорилирование глицеральдегид-3-фосфата где NAD и NADН - соответствует окисленная и восстановленная формы кофермента никотинамидадениндинуклеотида [4].

Фосфоглицераткиназа (КФ 2.7.2.3) фермент класса трансфераз, катализирующий перенос остатка фосфорной кислоты с 1,3-дифосфоглицерата на АДФ с образованием АТФ, активен в присутствииионов двухвалентных металлов (Mg2+, Mn2+, Ca2+).

Фосфоглицеромутаза (КФ 2.7.5.3.) относится к классу изомераз. Фермент фосфоглицеромутаза, катализирует изомеризацию 3-фосфо-глицериновой кислоты в процессах спиртового брожения.

Енолаза (КФ 4.2.1.11.) фермент класса лиаз, катализирующий обратимую реакцию отщепления воды от 2-фосфо-D-глицерата с образованием макроэргических соединений фосфоенолпирувата [5].

Пируваткиназа (КФ 2.7.1.40.) относится к классу оксидоредуктаз. Гликолитический фермент, катализирующий (при наличии ионов магния и калия) предпоследнюю реакцию гликолиза – перенос остатка фосфорной кислоты от фосфоенолпирувата к АДФ с образованием АТФ и пирувата (пировиноградной кислоты).

Лактатдегидрогеназа (КФ 1.1.1.27.) относится к классу оксидоредуктаз. Фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH.

Регуляция активности ферментов гликолиза происходит под действием гормонов. Важное значение среди их принадлежит инсулину, глюкагону и адреналину. Причем глюкагон и адреналин являются наиболее значимыми гормональными ингибитором гликолиза. Инсулин стимулирует гликолиз через активацию гексокиназной реакции, стимуляцию фосфофруктокиназы и пируваткиназы.

Также на гликолиз влияют и другие гормоны. Так, соматотропин ингибирует ферменты гликолиза, а тиреоидные гормоны являются стимуляторами [6].

Регуляция гликолиза осуществляется через несколько ключевых этапов. Реакции, катализируемые гексокиназой, фосфофруктокиназой и пируваткиназой, отличаются существенным уменьшением свободной энергии и являются практически необратимыми, что даёт возможность им быть эффективными точками регуляции гликолиза.

В целом регулятором гексокиназы является отношение АТФ к АДФ. При снижении расхода энергии в клетке увеличивается количество молекул АТФ (относительно АДФ), а так же глюкозо-6-фосфата. В следствие этого активность гексокиназы снижается и, следовательно, снижается поступление глюкозы в клетку [7].

Таким образом, гликолиз – это сложный последовательный ферментативный процесс расщепления глюкозы до двух молекул пирувата (аэробный гликолиз) или двух молекул лактата (анаэробный гликолиз). Гликолиз регулируется одиннадцатью ферментами, которые локализованы в цитозоле и образуют мультиферментный комплекс.

Благодаря гормональной регуляции действия ферментов гликолиза обеспечивается последовательность реакций и интенсивность обмена веществ во всем организме.

Список использованных источников

  1. Шамраев, А. В. Биохимия : учеб. пособие / А. В. Шамраев .- Оренбург : ОГУ, 2014. – 186 с.

  2. Комов, В.П. Биохимия : учеб. для вузов / В.П. Комов, В. Н. Шведова – Москва : Дрофа, 2008. – 640 с. – ISBN 978-5-358-04872-0.

  3. Гидранович, В.И. Биохимия : учеб. пособие / В.И. Гидранович, А.В. Гидранович – Минск : Тетра-Системс, 2012. - 528 с. – ISBN 978-985-536-244-0.

  4. Северина, Е.С. Биохимия: учеб. для вузов / Е.С. Северина – Москва : ГЭОТАР-МЕД, 2003. - 779 с. - ISBN 5-9231-0254-4.

  5. Северин, Е.С. Биохимия : учеб. пособие для вузов / Е.С. Северин, Т.Л. Алеёников, Е.В. Осипов – Москва : ГЭОТАР-Медиа, 2009. - 768 с. – ISBN 5-225-04188-4.

  6. Щербаков, В.Г. Биохимия : учебник / В.Г. Щербаков, В.Г. Лобанов, Т.Н. Прудникова, А.Д. Минакова – Москва : ГИОРД, 2009. – 472 с. – ISBN 5-98879-008-9.

  7. Ткачук, В.А. Клиническая биохимия : учеб. пособие / В.А. Ткачук – Москва : ГЭОТАР-Медиа, 2008. – 264 с. – ISBN 978-5-9704-0733-2.

Просмотров работы: 1618