СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О СТРОЕНИИ И МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ ИНСУЛИНА. - Студенческий научный форум

VIII Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2016

СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О СТРОЕНИИ И МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ ИНСУЛИНА.

Никандрова М.А. 1
1Оренбургский Государственный Медицинский Университет
 Комментарии
Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF
The chemical structure of insulin had interested many scientists for a long time because if they knew the structure they could synthesize it. It will be the great help to the patients, suffering from the diabetes. Today we know the chemical structure of insulin in details. The molecule of insulin is a polypeptide, which consists of 2 chains – chain A and B. The chain A includes 21 amino-acid residues and chain B includes 30 amino-acid residues connected with 3 disulfide bridges.

The synthesis of insulin occurs in the B cells Langerhans islets of the pancreas in the form of preproinsulin. After that the molecule of preproinsulin leaves the ribosome’s and moves to the endoplasmic reticulum, where loses 16 amino-acid residues and turns into proinsulin. Then this molecule leaves the endoplasmic reticulum and moves to the Golgi complex, where loses some amino-acid residues and turns into insulin. The molecule of insulin exists in the form of zinc-containing hexamer and only after secretion and arrival in blood turns to biologically active monomer.

There are 3 forms of the insulin in the blood – free insulin, connected with proteins insulin and intermediate form. The destruction of the insulin occurs in the liver with the help of 2 enzymatic systems.

Механизм действия инсулина. Инсулин связывается со специфическим гликопротеиновым рецептором, состоящим из 2-х α- и 2-х β-субъединиц, соединённых дисульфидными мостиками. α-субъединицы располагаются вне клетки и отвечают за связывание инсулина, β-субъединицы обладают тирозинкиназной активностью и содержит участок аутофосфорилироваания. При связывании инсулина с α-субъединицей активизируется тирозинкиназная активность β-субъединицы, каждый α, β-мономер фосфорилирует остатки тирозина, что открывает активный центр фермента, фосфорилирующий специфические белки мишени. В результате связывания инсулина с рецептором происходит изменение конформации рецептора, гормон-рецепторный комплекс проникает в цитозоль клетки, распадается и генерирует сигнал внутри клетки.

Metabolic effects of the insulin. Insulin influences on the exchange of carbohydrates, proteins and fats.

Влияние инсулина на обмен углеводов:

а) Усиление гликолиза в печени за счёт повышения активности ферментов – гексокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы.

б) Стимуляция синтеза гликогена в печени и мышцах за счёт ингибирования аденилатциклазы.

в) Ингибирование глюконеогенеза в результате уменьшения концентрации фермента – фосфоенолпируваткарбоксикиназы.

Влияние инсулина на обмен липидов:

а) Стимуляция липогенеза за счёт увеличения концентрации ацетил-КоА и НАДФНН+, необходимых для синтеза ВЖК; увеличения притока глицерола, необходимого для синтеза ТАГ.

б) Ингибирование липолиза за счёт воздействия на фермент – липазу.

Влияние инсулина на обмен белков:

а) Анаболический эффект: Увеличение синтеза белков, уменьшение распада белков.

б) Усилениепролиферацииклеток.

Список литературы:

  1. http://www.biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part88-557.html Строение, биосинтез и биологическое действие гормонов.

  2. http://him.1september.ru/2008/08/1.htm Инсулин - популярнейшая молекула XXстолетия.

Просмотров работы: 620